CINECA IRIS Institutional Research Information System
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EnglishThe prion protein is a copper binding glycoprotein that in mammals can misfold into a pathogenic isoform leading to prion diseases, as opposed, surprisingly, to avians. The avian prion N-terminal tandem repeat is richer in prolines than the mammal one, and understanding their effect on conformation is of great biological importance. Here we succeeded in investigating the conformations of a single avian hexarepeat by means of NMR and molecular dynamics techniques. We found a high flexibility and a strong conformational dependence on pH: local turns are present at acidic and neutral pH, while unordered regions dominate at basic conditions.
| Autori interni: | ||
| Autori: | PIETROPAOLO A; RAIOLA L; MUCCIOLI L; TIBERIO G; ZANNONI C; FATTORUSSO R; ISERNIA C; LA MENDOLA D; PAPPALARDO G; RIZZARELLI E | |
| Titolo: | An NMR and Molecular Dynamics investigation of the avian prion hexarepeat conformational features in solution | |
| Anno del prodotto: | 2007 | |
| Digital Object Identifier (DOI): | 10.1016/j.cplett.2007.05.046 | |
| Appare nelle tipologie: | 1.1 Articolo in rivista |
File in questo prodotto:
http://hdl.handle.net/11568/117474
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